内容发布更新时间 : 2025/5/26 12:07:44星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。
氨基酸残基都位于酶的活性部位，根据酶活性部位的特点，参与组成酶活性部位的氨基酸残基在酶的空间结构中是相互靠近的。
6．酶具有高催化效率的分子机理是什么？
解答：酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶―底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。
7．利用底物形变和诱导契合的原理，解释酶催化底物反应时，酶与底物的相互作用。 解答：当酶与底物互相接近时，在底物的诱导作用下，酶的构象发生有利于底物结合的变化，与此同时，酶中某些基团或离子可以使底物分子中围绕其敏感键发生形变。酶与底物同时发生变化的结果是酶与底物形成一个互相契合的复合物，并进一步转换成过渡态形式，在过渡态形式中，酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合，从而降低活化能，增加底物的反应速率。
8．简述酶促反应酸碱催化与共价催化的分子机理。
解答：在酶促反应酸碱催化中，酶活性部位的一些功能基团可以作为广义酸给出质子（例如谷氨酸残基不带电荷的侧链羧基、赖氨酸残基带正电荷的侧链氨基等），底物结合质子，形成特定的过渡态，由于形成该过渡态所需活化能相比于非酶促反应更低，因此反应速率加快；另外一些功能基团可以作为广义碱从底物接受质子（例如谷氨酸残基带负电荷的侧链羧基、赖氨酸残基不带电荷的侧链氨基等），底物失去质子后，形成过渡态所需的活化能比非酶促反应低，因此反应速率加快。
在酶促反应共价催化中，酶活性部位的一些功能基团作为亲核试剂作用于底物的缺电子中心，或者作为亲电试剂作用于底物的负电中心，导致酶―底物共价复合物的形成，该共价复合物随后被第二种底物（在水解反应中通常是水分子）攻击，形成产物与游离酶。由于该共价复合物形成与分解的反应所需活化能均比非酶促反应低，因此反应速率被加快。
9．解释中间络合物学说和稳态理论，并推导修正后的米氏方程。 解答：参考本章第6节内容。 10．乙醇脱氢酶催化如下反应：
???乙醛?NADH?H? 乙醇?NAD????（1）已知反应体系中NADH在340nm有吸收峰，其他物质在该波长处的吸光度均接近于零，请设计一种测定酶活力的方法。
（2）如何确定在实验中测得的酶促反应速率是真正的初速率？
（3）在实验中使用了一种抑制剂，下表中是在分别存在与不存在抑制剂I的情况下测定的对应不同底物浓度的酶促反应速率，请利用表中的数据计算其各自对应的Km与Vmax值，并判断抑制剂的类型。
[S]/(mmol/L) 20 15 10 5 2.5 1.6
[I] = 0 5.263 5.001 4.762 4.264 3.333 2.77
v/ (?mol?L-1?min-1)
[I] = 10 mmol/L
3.999 3.636 3.222 2.115 1.316 0.926
解答：（1）选择合适的底物浓度（NAD+与乙醇）与缓冲体系，取一定体积的底物溶液（如1ml）加入石英比色杯，加入适量酶，迅速混合后，放入紫外/可见光分光光度计的样品室内，测定反应体系在340 nm吸光度随时间的变化曲线。利用NADH的摩尔吸光系数（可从相关文献查到，或用已知浓度的NADH溶液自行测定），计算出单位时间内NADH的增加量，用于表示酶活力。
（2）如果在选取的测量时间范围内，反应体系在340 nm吸光度随时间的变化曲线接近一条直线的形状，则表明反应速率在此时间段内保持不变，可用来代表反应初速率。
（3）用Lineweaver-Burk双倒数作图法，结果如下：
Km与Vmax值 Km/(mmol?L-1) Vmax/(?mol?L-1?min-1)
抑制剂浓度 [I] = 0 1.64