内容发布更新时间 : 2026/2/18 5:06:49星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。
A．Cys195；His57；Val102 B．Cys 195；His57；Asp102 C．Ser195；His57；Val 102 D．Ser195；His57；Asp102 8.在双倒数作图法中，Km为：
A.斜率 B.横轴截距导数的绝对值 C. 横轴截距 D. 纵轴截距
9．已知某种酶Km值为0.05mol/L，要使此酶促反应速度是最大反应速度的80%，底物浓度应是：
A．0.0125mol/L B．0.05 mol/L C．0.8 mol/L D．0.2 mol/L
10．某一符合米曼氏方程的酶，当[S]=2Km时，其反应速度V等于：
A．Vmax B．2/3Vmax C．3/2 Vmax D．1/2 Vmax 11.某酶今有四种底物，其Km值如下，该酶的最适底物为：
A.S1的Km＝5×105 C .S3的Km＝10×105
—
—
B. S2的Km＝1×105 D. S4的Km＝0.1×105
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—
12．酶的非竟争性抑制的动力学特点是：
A．Km值增大，Vamx不变 B．Km值与Vamx值均增大 C．Km值不变，Vamx减小 D．Km值与Vamx均减小 13．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度： 9)pLJ:s
A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用
C．非竞争性可逆抑制作用 %t1 s5D．反竞争性可逆抑制作用 3vxMf-w 14．酶的竞争性可逆抑制剂可以使： vrgcvn%YH
A．Vmax减小，Km减小 B．Vmax增加，Km增加 :LsHm~ ??Cg C．Vmax不变，Km增加 D．Vmax不变，Km减小 ????D6i??0trl 15. 酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上：
A．天冬氨酸 Ｂ．脯氨酸 Ｃ．赖氨酸 : PD．丝氨酸 16．在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体：
A．His的咪唑基 B．Lys的ε氨基 C．Arg的胍基 c D．Cys的巯基LI 17．下列关于Km的叙述，错误的是：
A．Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大 B．Km值大小与酶所催化的底物种类有关 C．Km值大小与酶的浓度有关 D．对于同一底物，不同的酶有不同的Km值 18．下列常见酶的抑制剂中，哪种是酶的可逆抑制剂：
A.有机磷化合物 B.有机汞化合物 C.硫代乙酸 }D. 磺胺类药物 19. 酶原激活的意义不包括下列哪一条：
A.可以避免细胞内产生的酶对细胞进行自身消化 B.使酶在到达特定的部位和环境后发挥作用 C.保证体内代谢的正常进行
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D.提高酶的催化能力
20.一个将抗体酶应用于临床的长远目标是：
A.获得抗肿瘤或细菌的抗体酶 B. 获得抗正常细胞的抗体酶 C. 获得抗肿瘤或细菌的核酸酶 C. 获得相应的DNA酶 四、多项选择题 1．金属离子的作用：
A. 传递氢和电子
B. 维持酶的特定构象所必需 C. 在酶与底物反应中起桥梁作用。 D. 作为酶活性中心的组成部分 E．是酶分子的辅助成分
2.下列哪些酶属于仅含有蛋白质成分的单纯酶
A．脲酶 B．蛋白酶 C．脂肪酶 3.下列化合物中哪些含有环状结构：
A．烟酸 B．四氢叶酸 C．泛酸 4.关于硫辛酸的叙述。正确的有：
A. 是一种含硫脂肪酸
B. 其氧化型型和还原型能可逆转化
C. 在氧化脱羧过程中起到传递酰基和氢的作用 D. 是维生素的衍生物 E．是一种氨基酸
5. 关于维生素B12的叙述，正确的是：
A. 是唯一含金属元素的维生素， B. 是脱氢酶的辅酶 C. 有多种辅酶形式
D. 其中甲基钴胺素是变位酶的辅酶 E．可作为变位酶和甲基转移酶的辅酶 6．关于维生素C的叙述，正确的有：
A. 既有酸性又有很强的还原性
B. 保护巯基，使巯基酶的-SH处于还原态 C. 是脯氨酸羟化酶的辅酶，促进胶原蛋白的合成D. 是多种脱氢酶的辅酶
E．在体内主要以还原态形式发挥生物功能
7．下列化合物中哪些含有腺苷酸组分： ^ACDEw&;%IM/ word文档 可自由复制编辑
D．核糖核酸酶 E．苹果酸脱氢酶 D．生物素 E．核黄素
A．CoA B．FMN C．FAD D．NAD+ E．NADP+ y 09uQi+Kw 8.测定酶活力常用的方法有：
A.分光光度法 B.荧光法 C.同位素测定法 D.离心法 E.电化学法 9．竞争性抑制剂作用特点有： AA A．抑制剂的结构与底物结构相似 B．可与底物竞争酶的活性中心 BB C．增加底物浓度可以解除或降低抑制剂对酶的抑制作用 D．可以形成酶-抑制剂-底物三元复合物 E．与酶的底物竞争酶的变构剂 BAAAAG5[iG0 10.变构酶的特点是：
A.变构酶往往是具有四级结构的多亚基寡聚酶
B.变构酶的催化活性往往受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节 C.底物浓度与酶促反应速度曲线呈现“S”形 D.变构酶的动力学方程不符合米氏方程 E. 底物浓度与酶促反应速度曲线呈现双曲线形 五、判断并改错
（ ）1. 酶的化学本质不仅是蛋白质，有些RNA也有催化活性。
（ ）2．对于可逆反应而言，酶可以改变正反应速度，不可以改变逆反应速度。
（ ）3. B族维生素具有相似的结构和生理功能，所以在体内均能构成酶的辅酶。 （ ）4．测定酶活力时，测定单位时间产物生成量比测定单位时间底物消耗量更为准确。 （ ）5．测定酶活力时，底物浓度只需要大于酶浓度。 （ ）6．酶促反应的初速度与底物浓度无关。
（ ）7．由1g粗酶制剂经纯化后得到10mg电泳纯的酶制剂，那么酶的比活较原来提高了100倍。 （ ）8．酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。 （ ）9. 在酶促反应中，当[ES]复合物的量增加时，酶促反应速度也增加。 （ ）10．当[S]>>Km时， V趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加V。 （ ）11．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。 （ ）12. 在极低底物浓度时，酶促反应速度与底物浓度成正比。
（ ）13. 如果加入足够的底物，即使存在非竞争抑制剂，酶促反应也能达到正常的Vmax。 （ ）14. 酶促反应的Vmax也是酶的特征性物理常数。 （ ）15．变构酶的活性往往受到底物浓度和终产物浓度的调节。
（ ）16．碘乙酸可与酶活性中心的-SH共价结合，所以能抑制巯基酶活性。 （ ）17．增加不可逆抑制剂的浓度，也不能实现酶活性的完全抑制。^ （ ）18．可逆抑制剂以共价键与酶的活性中心结合。
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（ ）19. 体内最常见的共价修饰方式是酶的磷酸化和去磷酸化。
（ ）20. 酶原的激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。 六、问答题
1. 什么是酶？酶促反应有何特点？ 2. 怎样证明酶是蛋白质？ #)%S\\%6J 3. 简述影响酶促反应速度的因素。
4. 何谓竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂？二者有何异同？ 5. 有机磷农药为何能杀死害虫？
6. 简述抑制剂对酶活性的抑制作用与酶变性的不同点。 7. 简述Cech及Altman是如何发现具有催化活性的RNA的？ 8. 在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？
9. 称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。
10．使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂）？
底物浓度[S]（ mmol/L）
每小时生成产物的量 （μmol，没有抑制剂） 每小时生成产物的量（μmol，有抑制剂）
2.0 13.9 8.8
3.0 17.9 12.1
4.0 14.9
10.0 15.0 25.7
31.3
21.3 31.3 37.0
11． 对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？
12．举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？ 、
13. 在一个符合米氏方程的酶促反应体系中，已知：无抑制剂时，双倒数图中横轴的截距是-2L/mmol ，纵轴的截距是2min.L/mmol ，当加入可逆抑制剂后，横轴的截距没有变，而纵轴的截距是3 min.L/mmol。问：
（1）上述双倒数示意图怎么表示？
（2）无抑制剂时，反应最大速度和米氏常数各是多少？
（3）有抑制剂时，反应最大速度和米氏常数又分别是多少？ (4) 该抑制剂是何种类型的？
参 考 答 案
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一、名词解释
1、酶分子中除蛋白质部分外，还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子，这类酶统称为结合酶或称为全酶。
2、只有一条多肽链，分子质量一般为13,000～35,000，如核糖核酸酶、胰蛋白酶、羧肽酶等。 3、维生素是维持机体正常生命活动及生理功能所不可缺少的、必须从食物中获得的一类小分子有机化合物。其主要作用是调节机体的新陈代谢、维持机体正常的生理功能。
4、由几个甚至几十个亚基组成，分子质量在35,000～几百万，如乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶、醛缩酶等，这类酶多属于调节酶类。
5、由几个功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子质量一般在几百万以上，其作用是保证反应速度和反应方向。
6、酶的活性中心是指酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用有关的部位，活性中心也称活性部位。
7、与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。必需基团包括酶活性中心的有关氨基酸残基和维持酶分子空间构象所必需的氨基酸残基，多数必需基团位于酶的活性中心，少数位于活性中心以外。 8、邻近效应是指由于酶与底物的亲和能力较高，所以当酶存在时，底物可集中到酶分子表面，从而提高了底物分子的局部浓度、反应基团互相靠近，使得结合在酶分子表面的底物有充分的时间进行反应，从而提高了反应速度。
9、化学反应中，通过瞬时反应向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应进行的机制，叫酸碱催化。
10、酶活性的大小可用酶活力单位来表示。酶活力单位是指在特定的条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定量的底物所需的酶量。
11、酶的比活力也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。
12、抑制剂以共价键与酶的必需基团结合，不能用透析、超滤等物理方法解除抑制，这类抑制剂称为不可逆抑制剂，这种抑制作用称为不可逆抑制作用。
13、抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制，这类抑制剂称为可逆抑制剂，这种抑制作用称为可逆抑制作用。
14、有些酶，在细胞内最初合成或分泌时，无催化活性，需经适当的改变才能变成有活性的酶，这类酶的无活性前体称为酶原
15、变构酶是一类重要的调节酶，其分子中除了含有结合部位和催化部位外，还有调节部位（变构部位），调节部位可与调节物结合，改变酶分子的构象，并引起酶催化活性的改变。
16、有些酶分子上的某些氨基酸残基能够与某些基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节称为共价修饰调节，这类酶称为共价修饰酶。共价修饰是体内调节酶活性的重要方式之一。 17、同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 18、核酶是指具有催化功能的RNA分子，又称核酸类酶、酶RNA、类酶RNA。
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