内容发布更新时间 : 2025/11/21 7:14:22星期一 下面是文章的全部内容请认真阅读。
11.D 12.A 13.A 14.D 15.B 16.A 17.D 18.D 19.D 20.C 四、多项选择题
1.BD 2.ABCE 3.ABCD 4.BC 5.AB 6.BDE 7.ABDE 五、判断并改错
1. ×，非必需氨基酸是指可由动物体自行合成的氨基酸。这里所说的“必需”还是“非必需”是指其是否必需由饲料供给，并非指其对动物来说需要与否。 2. √，谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 3. √ 4. √
5. ×，蛋白质变性时，天然蛋白质分子的空间结构被破坏，而蛋白质的一级结构仍保持不变。 6. ×，在分子筛层析时，分子量较大的蛋白质首先被洗脱出来。 7．√ 8．√
9．√，双缩脲是由两分子尿素缩合而成的化合物，在碱性溶液中能与蛋白质中的肽键反应，形成红紫色络合物。此反应可用于定性鉴定，也可在540nm比色，定量测定蛋白含量。 10．√
11. √，中性氨基酸:pI = (pK1 + pK2 )/2 , 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2，碱性氨基酸：pI = (pKR-NH2 + pK2 )/2。甘氨酸为中性，pI =（pK1+ pK2）/2=（2.34+9.60）/2= 5.97 六、问答题
1. ①论述蛋白质的催化、代谢调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能。②综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质基础。没有蛋白质，就没有生命。 2. 谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。GSH的第一个肽键与一般肽键不同，是由谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键。GSH分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。此外，GSH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。 3. 许多具有一定功能的蛋白质，如参与蛋白质消化的各种蛋白酶、参与血液凝固的凝血酶、参与糖代谢调节的胰岛素等，它们在动物体内通常以无活性的前体形式产生和储存。这些无活性的蛋白质前体在机体需要时，经过某种蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段（一级结构的局部断裂）后，才变成具有生物活性的蛋白质，这一过程被称为蛋白质前体的激活。
4. 蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象；而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。变性的蛋白质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀；但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引
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起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。 5. 蛋白质变性有许多实际应用。如在医疗上，利用高温高压消毒手术器械，用紫外线照射手术室，用70%～75%酒精消毒手术部位的皮肤；这些变性因素都可使细菌、病毒的蛋白质发生变性，从而使其失去致病作用，防止病人伤口感染。另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中，为了防止蛋白质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、剧烈震荡等变性因素的影响。
6. 蛋白质一级结构测定的一般程序为：①测定蛋白质（要求纯度必须达到97%以上）的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。②测定多肽链N-末端和C-末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。如果蛋白质分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。③用裂解点不同的两种裂解方法(如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。④分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。⑤应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。⑥如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。
7. 肌红蛋白是具有三级结构的单链蛋白；而血红蛋白是由4个亚基组成的寡聚蛋白，亚基之间通过盐键相连、互相限制。二者均有含铁的血红素辅基、均可与氧结合。但两种蛋白质的氧结合曲线有一定差别：①肌红蛋白的氧合曲线为双曲线，而血红蛋白为S形氧合曲线；②在相同氧分压情况下，肌红蛋白的氧饱和度总是高于血红蛋白的氧饱和度；③在氧分压较低时，血红蛋白较难与氧结合。所以，血红蛋白比肌红蛋白更适合运输氧，而肌红蛋白适于在肌肉中贮存氧。
8．血红蛋白分子构象中，四个亚基之间是通过8个盐键相连接、结合紧密；当第一个亚基与氧结合时，需要破坏其间的盐键；当第一个亚基与O2结合以后，该亚基的构象发生改变，并进一步促使邻近的亚基构象改变，结果导致其他亚基与O2结合能力大大增强。当第四个亚基与O2结合后，整个分子的构象由紧密型变成了松弛型，提高了氧亲和力。这是一种正的协同作用。所以，血红蛋白氧合曲线肌呈“S形”。
血红蛋白的S型氧结合曲线具有重要的生理意义。在肺部因氧分压高，去氧血红蛋白与氧的结合接近饱和；在肌肉中氧分压低，氧合血红蛋白与肌红蛋白相比能释放更多的氧，以满足肌肉运动和代谢对氧的需求。
9. 蛋白质结构决定其功能，蛋白质功能是其结构的体现，二者存在紧密的关系。
（1）蛋白质一级结构与其功能的关系：① 通过对细胞色素c与胰岛素等蛋白质一级结构与功能的比较分析，发现同功能蛋白质的一级结构不同，且亲缘关系愈远，差异愈大。但是，同功能蛋白质有一些守恒残基，这是具有相同生物学功能的基础。②蛋白质一级结构的细微变化，也可引起蛋白质功能的明显改变，甚至引起疾病，如镰刀形红细胞贫血病。③某些蛋白质一级结构的局部断裂会引起这些蛋白质功能的改变，比如各种无活性的蛋白质前体切除部分肽段能够变成有活性的蛋白质。
（2）蛋白质空间结构与功能的关系：① 通过对核糖核酸酶的变性与复性实验分析，发现蛋白质
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空间发生变化会导致蛋白质功能的丧失。②通过对血红蛋白的氧合曲线分析，发现某些小分子能够影响某些蛋白质的空间结构及功能。
10. ①以RNA酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。②Anfinsen发现蛋白质二硫键异构酶（PDI）能加速蛋白质正确二硫键的形成；如RNA酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而PDI在体外能帮助变性后的RNA酶在2min内复性。分子伴侣在细胞内能够帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。由此可见，蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。 11.层析过程中，混合样品经过凝胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来的；并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。因此，将几种已知相对分子质量（应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限）的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱，记录各种标准蛋白质的洗脱体积；然后，以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线；再将待测蛋白质溶液在上述相同的层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分子质量。
12.（1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。（2）十二烷基硫酸钠（SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：①由于SDS是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异；②使它们的形状都变成杆状。这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。（3）蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDS-PAGE；然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线；再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。
13．抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂；对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽屉。 14.（1）可能在7位和18位氨基酸打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。 （2）12位和23位的半胱氨酸可形成二硫键。
（3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：Asp、Gln和Lys；分布在内部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu和Val；Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。
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第四章 酶
一、名词解释
1、结合酶 2、单体酶 3、维生素 4、寡聚酶 5、多酶复合体 6、酶的活性中心 7、酶的必需基团 8、邻近效应 9、酸碱催化 10、酶活力单位 11、比活力 12、不可逆抑制作用 13、可逆抑制作用 14、酶原 15、变构酶 16、共价修饰酶 17、同工酶 18、核酶 19、脱氧核酶 20、抗体酶 21、酶活力单位IU 二、填空题
1、根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六
类 、 、 、 、 和 。 2、酶对底物和反应类型的选择性，称为酶的 ；可分为 、 和 三种类型。
3、测定血清淀粉酶活性可作为临床诊断 的依据，测定血清转氨酶活性可作为诊断急性 的依据，而测定尿酸酶活性可作为诊断 的依据。 4、单纯酶是指只含有 ，而不含其他成分的酶类。
5、全酶中酶蛋白的作用是决定酶的 ，而辅助因子的作用是 。 6、根据维生素的溶解性不同，可将维生素分为两类，即____________和____________。 7、维生素B1主要功能是以________形式，作为_________的辅酶，参与糖代谢。
8、维生素B2的辅酶形式有两种，即________和________，在氧化还原反应中起_________的作用。 9、CoA由______、_______、_______和_____共同组成，作为各种____ __的辅酶，传递______。 10、维生素B5是_______衍生物，其辅酶形式是________与_________，作为_______酶的辅酶，起递______作用。
11、转氨酶的辅助因子为 ，该成分也是 的辅酶。
12、VB7是由 和 构成的骈环，构成 辅酶，起固定 的作用。 13、在生物体内 是叶酸活性形式，它是 转移酶类的辅酶。
14、酶的活性中心包括 和 两个功能部位，其中前者负责 ，决定酶的专一性；后者的作用是 ，决定催化反应的性质。 15
、
与
酶
催
化
的
高
效
率
有
关
的
因
素
有 、 、 、 和 等。 16、国际上通用的酶活力单位有两种，分别为 和 。
17、温度对酶活力影响有以下两方面：一方面 ，另一方面 。
18、pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面： 、 和 。 19、动物体内各种酶的最适温度一般为 ，植物的最适温度一般为 。
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20、酶促动力学的双倒数作图，得到的直线在横轴的截距为 ，纵轴上的截距为 。
21、磺胺类药物可以抑制 酶，丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 抑制剂
22、在酶促反应中，亲核基团是电子对的 ，亲电基团是电子对的 ；酸性基团是 供体，碱性基团是 受体。
23、哺乳动物乳酸脱氢酶有 种同工酶，由 种亚基组成，每分子含有 个亚基。
24、大肠杆菌RNaseP由 和 两种成分组成，其中具有催化功能的是 。 25
、
核
酶
的
催
化
特
点
有 、 、 和 。 26、机体内，常见的酶活性的调节方式有 、 和 。 三、单项选择题
1. 关于酶的叙述错误的是:
A. 能够降低反应活化能，但不能改变平衡点 B. 催化反应前后没有质和量的变化
C. 催化反应过程中，酶能够和底物结合形成中间复合物 D. 酶是由生物体活细胞产生的，在体外不具有活性 2. 蛋白酶是一种：
A.水解酶 B. 合成酶 C.裂解酶 D.酶的蛋白质部分 3．构成α-酮酸脱羧酶的辅酶是：
A．CoA B．FAD C．TPP D．FH4 4．下列叙述哪一种是正确的： *M@2?=`3
A．所有的辅酶都包含维生素组分 B．所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分 D??9^:-??o} C．所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分 D．只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分 5．酶的活性中心是指： I0C { tA．酶分子上含有必需基团的肽段 B．酶分子与底物结合的部位 |E0,Q}}?
C．酶分子与辅酶结合的部位 D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区 -IU^{}=8X 6．唾液淀粉酶经透析后，水解淀粉能力显著降低，其主要原因是：
A．酶蛋白变性 B．失去Cl C．酶含量减少 D．酶蛋白减少 7. 胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有 、 和 氨基酸残基，三者构成一个氢键体系。
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